Прион
Прионы
Прионы — это белковые инфекционные агенты, которые могут вызывать заболевания у человека и животных. В отличие от вирусов и бактерий, которые содержат генетическую информацию в виде ДНК или РНК, прионы не имеют нуклеиновых кислот. Прионы способны заставить нормальные белки организма изменять свою структуру, превращая их в подобие самих себя, что вызывает различные заболевания.
Природа и открытие прионов
Прионы были открыты в 1960-х годах, и за их изучение Стенли Прузинер был удостоен Нобелевской премии в 1982 и 1997 годах. В нормальном состоянии белок называется PrPc, а его инфекционная форма — PrPsc. Прионы вызывают изменение структуры нормальных белков, что ведет к развитию заболеваний.
Механизмы развития заболевания
Инфекционные прионы отличаются от нормальных белков не химическим составом, а их третичной структурой, то есть тем, как они свернуты. Попадая в организм, дефектный белок начинает перестраивать нормальные белки нервной системы, превращая их в «неправильные».
Существует несколько моделей, объясняющих этот процесс:
- Гетеродимерная модель предполагает, что прион действует как катализатор, превращающий нормальные белки в заражённые.
- Фибриллярная модель утверждает, что белки образуют фибриллы, которые захватывают другие молекулы. Однако механизм репликации прионов остаётся не до конца объяснённым.
Гипотезы происхождения и научные споры
Открытие прионов стало важным аргументом в пользу белковой теории происхождения жизни, согласно которой первыми самовоспроизводящимися молекулами были белки, а не РНК. Тем не менее, существуют и другие гипотезы:
- Мультикомпонентная гипотеза предполагает наличие кофакторов, таких как липиды, которые необходимы для трансформации белков.
- Вирусная гипотеза предполагает, что прионы могут быть проявлением медленного вируса, несмотря на отсутствие нуклеиновых кислот в заражённых животных.
На данный момент основным считается белковая теория.
Особенности протекания болезней у человека и животных
Прионные заболевания поражают центральную нервную систему и характеризуются длительным инкубационным периодом, во время которого заражённые белки постепенно накапливаются в организме. Важной особенностью прионных заболеваний является то, что иммунная система не распознаёт их как чуждые белки из-за идентичного состава.
Когда количество заражённых белков достигает критической точки, начинается необратимая дегенерация нервной системы. Примером прионных заболеваний являются:
- У животных: коровье бешенство (BSE), чесотка (скрепи) у овец.
- У людей: болезнь Крейтцфельдта — Якоба, фатальная семейная бессонница, лихорадка куру.
Симптомы этих заболеваний включают конвульсии, потерю памяти, деменцию и изменения личности, что приводит к смерти.
Пути заражения и проблема стерилизации
Заражение прионами может происходить несколькими путями:
- Через спонтанные мутации;
- По наследству из-за дефекта в гене;
- При употреблении заражённого мяса.
Прионы чрезвычайно устойчивы в внешней среде и могут сохраняться в почве или навозе длительное время. Стандартные методы стерилизации, такие как автоклавирование, оказываются неэффективными. Для полной нейтрализации прионов требуется использование сверхвысоких температур, озона или агрессивных химикатов, таких как хлорная известь.
Текущее состояние медицины
На сегодняшний день прионные заболевания считаются неизлечимыми. Как только начинается симптоматика болезни, медики не могут предотвратить гибель организма.
Учёные разрабатывают экспериментальные вакцины для мышей и пытаются генетически модифицировать коров для создания иммунитета к прионам. Однако для людей эффективных средств лечения пока не существует. В настоящее время продолжаются исследования, включая изучение связи прионных заболеваний с нарушением обмена тяжёлых металлов.
См. также
- Прионные заболевания
- Структура белков
- Нобелевская премия по физиологии или медицине
- Вирусы и инфекционные агенты
Источники
- Статья Стенли Прузинера о прионах.
- Современные исследования в области прионных заболеваний.